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以孔洞材料固定氯過氧化之研究 = A Study on Immobili...

國立高雄大學生物科技研究所

以孔洞材料固定氯過氧化之研究 = A Study on Immobilization of Chloroperoxidase on Pore Meterials

紀錄類型:	書目-語言資料,印刷品 : 單行本
並列題名:	A Study on Immobilization of Chloroperoxidase on Pore Meterials
作者:	李錫琳,
其他團體作者:	國立高雄大學
出版地:	[高雄市]
出版者:	撰者;
出版年:	民99[2010]
面頁冊數:	142面圖，表 : 30公分;
標題:	氯過氧化?
標題:	Chloroperoxidase
電子資源:	http://handle.ncl.edu.tw/11296/ndltd/26222032753700620001
摘要註:	本論文所適用之氯過氧化?Chloroperoxidase （CPO）是由海洋真菌Caldariomyces fumago中分離出的來酵素。相較於同類型酵素，CPO在催化、滷化反應、過氧化反應及磺氧化反應中都具有極佳的產率與選擇性。但CPO在40℃以下才具有較佳的活性，且濃度過高的過氧化氫（H2O2）以會使得CPO的活性下降。本研究嘗試以數種具高表面積比的孔洞材料，將游離的CPO利用吸附法固定到擔體上，以增加酵素使用次數並且提升對於環境的抗性以及穩定度。實驗結果顯示氯過氧化?在擔體上首次的載?率並不與擔體孔洞的大小成正比，而是與大於氯過氧化?直徑的孔洞較相關。另外在物理型吸附之固定化酵素反應中，所有固定化的孔洞材料對於耐熱穩定度上均有成效，特別是固定於具有大於?體直徑孔洞的擔體，無論是在對熱環境的接受度，還是在耐熱度上均有較顯著的提升，因此提供酵素大於其直徑的孔洞擔體是素提升熱穩定度的關鍵因素。 Chloroperoxidase (CPO) is an enzyme isolated from the marine fungi, Caldariomyces fumago. Compared with other enzymes of the same type, CPO achieves higher product yield and selectivity in the performances of catalysis, halogenating, peroxidation and sulfoxidation. However, CPO has high activity only when the temperature is below 40℃. In addition, a high concentration of hydrogen peroxide (H2O2) decreases CPO activity. In this study, high surface-to-volume ratio pore meterials are used as supports to immobilize free CPO with adsorption so that the number of times enzyme used can increase and CPO’s tolerance toward the environment and its stability can improve. The result shows that to achieve efficient immobilization, the diameter of the pores should be slightly larger than that of CPO. In typical physical adsorption immobilization reaction, the pore material with biger pore size shows the effect, specifically on thermal stability.

以孔洞材料固定氯過氧化之研究 = A Study on Immobilization of Chloroperoxidase on Pore Meterials
李, 錫琳

以孔洞材料固定氯過氧化之研究 = A Study on Immobilization of Chloroperoxidase on Pore Meterials / 李錫琳撰 - [高雄市] : 撰者, 民99[2010]. - 142面 ; 圖，表 ; 30公分.
參考書目：面.
氯過氧化?Chloroperoxidase

以孔洞材料固定氯過氧化之研究 = A Study on Immobilization of Chloroperoxidase on Pore Meterials
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210 $a [高雄市] $c 撰者 $d 民99[2010]
215 0 $a 142面 $c 圖，表 $d 30公分
314 $a 指導教授：蔡振章教授
320 $a 參考書目：面
328 $a 碩士論文--國立高雄大學生物科技研究所
330 $a 本論文所適用之氯過氧化?Chloroperoxidase （CPO）是由海洋真菌Caldariomyces fumago中分離出的來酵素。相較於同類型酵素，CPO在催化、滷化反應、過氧化反應及磺氧化反應中都具有極佳的產率與選擇性。但CPO在40℃以下才具有較佳的活性，且濃度過高的過氧化氫（H2O2）以會使得CPO的活性下降。本研究嘗試以數種具高表面積比的孔洞材料，將游離的CPO利用吸附法固定到擔體上，以增加酵素使用次數並且提升對於環境的抗性以及穩定度。實驗結果顯示氯過氧化?在擔體上首次的載?率並不與擔體孔洞的大小成正比，而是與大於氯過氧化?直徑的孔洞較相關。另外在物理型吸附之固定化酵素反應中，所有固定化的孔洞材料對於耐熱穩定度上均有成效，特別是固定於具有大於?體直徑孔洞的擔體，無論是在對熱環境的接受度，還是在耐熱度上均有較顯著的提升，因此提供酵素大於其直徑的孔洞擔體是素提升熱穩定度的關鍵因素。 Chloroperoxidase (CPO) is an enzyme isolated from the marine fungi, Caldariomyces fumago. Compared with other enzymes of the same type, CPO achieves higher product yield and selectivity in the performances of catalysis, halogenating, peroxidation and sulfoxidation. However, CPO has high activity only when the temperature is below 40℃. In addition, a high concentration of hydrogen peroxide (H2O2) decreases CPO activity. In this study, high surface-to-volume ratio pore meterials are used as supports to immobilize free CPO with adsorption so that the number of times enzyme used can increase and CPO’s tolerance toward the environment and its stability can improve. The result shows that to achieve efficient immobilization, the diameter of the pores should be slightly larger than that of CPO. In typical physical adsorption immobilization reaction, the pore material with biger pore size shows the effect, specifically on thermal stability.
510 1 $a A Study on Immobilization of Chloroperoxidase on Pore Meterials
610 0 $a 氯過氧化? $a 孔洞材料 $a 介孔孔洞材料
610 1 $a Chloroperoxidase $a Pore Meterial $a Mesoporous Meterial
681 $a 008M/0019 $b 420228 4081 $v 2007年版
700 1 $a 李 $b 錫琳 $4 撰 $3 482987
712 0 2 $a 國立高雄大學 $b 生物科技研究所 $3 127806
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